Hemoglobine, vaak afgekort als Hb, is het ijzerhoudende zuurstof in onze rode bloedcellen dat metalloproteïnen transporteert. Alle zoogdieren op aarde hebben hemoglobine, omdat het een noodzakelijke functie in het bloed vervult. Het bevat globine, apoproteïne en vier heemgroepen (organische moleculen waaraan elk één ijzeratoom is gebonden).
Het gen voor het hemoglobine-eiwit kan soms muteren. Dit leidt tot een of meer van vele ziekten, maar meestal tot thalassemie of sikkelcelziekte.
Hemegroepen bevinden zich in elke subeenheid van een hemoglobinemolecuul. Een heemgroep bestaat uit een enkel ijzeratoom, vastgehouden in een heterocyclische ring, beter bekend als een “porfyrine”. In dit ijzeratoom vindt de binding van zuurstof plaats. Het ene ijzeratoom bindt zich gelijkmatig aan alle vier de stikstofatomen in het midden van de heterocyclische ring, die op één vlak ligt. Bovendien worden soms twee bindingen loodrecht op het vlak aan elke kant gevormd met het ijzer om de vijfde en zesde positie te produceren.
De naam hemoglobine is afgeleid van ‘heem’ en ‘globine’. Globine is een algemene term voor een bolvormig eiwit. Aangezien elke afzonderlijke subeenheid van hemoglobine bestaat uit een heem dat is ingebed in een bolvormig eiwit, is de naam volkomen logisch. Er zijn veel heemhoudende hemoglobines en eiwitten. Hemoglobine A is de meest bekende.
Bij volwassenen is het meest voorkomende hemoglobine een tetrameer (hemoglobine dat 4 subeenheid-eiwitten bevat) dat hemoglobine A wordt genoemd. De subeenheden zijn qua structuur vergelijkbaar en ongeveer even groot. Het molecuulgewicht van elke subeenheid is ongeveer 16.000 dalton, wat neerkomt op een totaal molecuulgewicht van ongeveer 64.000 dalton voor het tetrameer. Elke subeenheid van hemoglobine bevat één heem, zodat de totale bindingscapaciteit van hemoglobine bij volwassen mensen voor zuurstof vier zuurstofmoleculen bedraagt.